ПРИМЕНЕНИЕ БАКТЕРИАЛЬНЫХ БЕЛКОВ ХОЛОДОВОГО ШОКА В БИОТЕХНОЛОГИИ
https://doi.org/ 10.18384/2310-7189-2018-1-86-94
Аннотация
Большая часть достижений современной биотехнологии так или иначе связана с микроорганизмами, что обьясняется их разнообразием, относительной простотой их изучения и культивирования. Обзорная статья посвящена применению бактериальных белков холодового шока в биотехнологии. Эти белки являюся РНК- и ДНК-связывающими и приводят к плавлению вторичных структур, образующихся в нуклеиновых кислотах, что является значимым для адаптации микроорганизмов к различным неблагоприятным условиям среды. Гены, кодирующие белки холодового шока, были путем трансгеноза перенесены в геномы как бактерий, так и высших растений, приводя к повышению их стрессоустойчивости. Также очищенные бактериальные белки холодового шока применялись для повышения эффективности прохождения различных молекулярно-биологических реакций in vitro. В обзоре описаны подходы, применявшиеся в соответствующих исследованиях, и обобщены полученные с их помощью результаты.
Об авторах
Николай Евгеньевич Злобин
Всероссийский научно-исследовательский институт сельскохозяйственной биотехнологии Российской академии наук
Россия
Россия
Василий Васильевич Таранов
Всероссийский научно-исследовательский институт сельскохозяйственной биотехнологии Российской академии наук
Россия
Россия
Список литературы
1. Вавилов П.П., Гриценко В.В., Кузнецов В.С. Растениеводство / 5-е изд. М.: Агропромиздат. 1986. 512 с.
2. Brandi A., Pon C.L., Gualerzi C.O. Interaction of the main cold shock protein CS7. 4 (CspA) of Escherichia coli with the promoter region of hns // Biochimie. 1994. Vol. 76. no 10-11. Pp. 1090-1098.
3. Castiglioni P. et al. Bacterial RNA chaperones confer abiotic stress tolerance in plants and improved grain yield in maize under water-limited conditions // Plant physiology. 2008. Vol. 147. no. 2. Pp. 446-455.
4. Cristofari G., Darlix J.L. The ubiquitous nature of RNA chaperone proteins // Progress in nucleic acid research and molecular biology. 2002. Vol. 72. Pp. 223-268.
5. Derzelle S. et al. Improved adaptation to cold-shock, stationary-phase, and freezing stresses in Lactobacillus plantarum overproducing cold-shock proteins // Applied and environmental microbiology. 2003. Vol. 69. no 7. Pp. 4285-4290.
6. Ermolenko D.N., Makhatadze G.I. Bacterial cold-shock proteins // Cellular and molecular life sciences. 2002. Vol. 59. no 11. Pp. 1902-1913.
7. Goldstein J., Pollitt N.S., Inouye M. Major cold shock protein of Escherichia coli // Proceedings of the National Academy of Sciences. 1990. Vol. 87. no 1. Pp. 283-287.
8. Golovlev E.L. Bacterial cold shock response at the level of DNA transcription, translation, and chromosome dynamics // Microbiology. 2003. Vol. 72. no 1. Pp. 1-7.
9. Gualerzi C.O., Giuliodori A.M., Pon C.L. Transcriptional and post-transcriptional control of cold-shock genes // Journal of molecular biology. 2003. Vol. 331. no 3. Pp. 527-539.
10. Koziel M.G., Carozzi N.B., Desai N. Optimizing expression of transgenes with an emphasis on post-transcriptional events // Plant molecular biology. 1996. Vol. 32. no 1. Pp. 393-405.
11. Lessard P.A. et al. Manipulating gene expression for the metabolic engineering of plants // Metabolic Engineering. 2002. Vol. 4. no 1. Pp. 67-79.
12. Max K.E.A. et al. T-rich DNA single strands bind to a preformed site on the bacterial cold shock protein Bs-CspB // Journal of molecular biology. 2006. Vol. 360. no 3. Pp. 702-714.
13. Mihailovich M. et al. Eukaryotic cold shock domain proteins: highly versatile regulators of gene expression // Bioessays. 2010. Vol. 32. no 2. Pp. 109-118.
14. Newkirk K. et al. Solution NMR structure of the major cold shock protein (CspA) from Escherichia coli: identification of a binding epitope for DNA // Proceedings of the National Academy of Sciences. 1994. Vol. 91. no 11. Pp. 5114-5118.
15. Panoff J.M. et al. Cold stress responses in mesophilic bacteria // Cryobiology. 1998. Vol. 36. no 2. Pp. 75-83.
16. Phadtare S. et al. Applications of nucleic acid chaperone activity of CspA and its homologues // Journal of molecular microbiology and biotechnology. 2009. Vol. 17. no 3. Pp. 110-117.
17. Phadtare S., Inouye M., Severinov K. The mechanism of nucleic acid melting by a CspA family protein // Journal of molecular biology. 2004. Vol. 337. no 1. Pp. 147-155.
18. Phadtare S., Inouye M. The Cold Shock Response // EcoSal Plus. 2008. Vol. 3. Iss. 1. doi:10.1128/ecosalplus.5.4.2
19. Phadtare S., Severinov K. RNA remodeling and gene regulation by cold shock proteins // RNA biology. 2010. Vol. 7. no 6. Pp. 788-795.
20. Qing G. et al. Cold-shock induced high-yield protein production in Escherichia coli // Nature biotechnology. 2004. Vol. 22. no 7. Pp. 877-882.
21. Schindelin H., Marahiel M.A., Heinemann U. Universal nucleic acid-binding domain revealed by crystal structure of the B. subtilis major cold-shock protein // Nature. 1993. Vol. 364. no 6433. Pp. 164.
22. Sasaki K., Imai R. Pleiotropic roles of cold shock domain proteins in plants // Frontiers in plant science. 2012. Vol. 2. Pp. 116.
23. Shaw M.K., Marr A.G., Ingraham J.L. Determination of the minimal temperature for growth of Escherichia coli // Journal of Bacteriology. 1971. Vol. 105. no 2. Pp. 683-684.
24. Vasina J.A., Baneyx F. Recombinant protein expression at low temperatures under the transcriptional control of the major Escherichia coli cold shock promoter cspA // Applied and environmental microbiology. 1996. Vol. 62. no 4. Pp. 1444-1447.
25. Xia B., Ke H., Inouye M. Acquirement of cold sensitivity by quadruple deletion of the cspA family and its suppression by PNPase S1 domain in Escherichia coli // Molecular microbiology. 2001. Vol. 40. no 1. Pp. 179-188.
26. Yu T.F. et al. Improved drought tolerance in wheat plants overexpressing a synthetic bacterial cold shock protein gene SeCspA // Scientific Reports. 2017. Vol. 7. doi:10.1038/srep44050
Рецензия
Просмотров:
120
Послать статью по эл. почте 