Активация гуанилатциклазы соединениями, продуцирующими оксид азота ACTIVATION OF GUANYLATE CYCLASE BY NITROGEN OXIDE PRODUCING COMPOUNDS
Abstract
ваются проблемы, связанные с активацией гуанилатциклазы нитро- и нитрозосодержащи-
ми соединениями, продуцирующими оксид азота (NO). Показано, что к числу факторов,
играющих ключевую роль в активации гуанилатциклазы, относятся: 1) структура соеди-
нений, продуцирующих NO; 2) электронное и пространственное строение комплексов
гем-NO; 3) конформационная подвижность боковых цепей аминокислотных остатков,
образующих лиганд-связывающий участок внеклеточного домена гуанилатциклазы.
The problems connected to the guanylate cyclase activation by the nitro- and
nitrozoconsisting compounds capable to produce nitrogen oxide were considered on the base of
the theoretical investigations. It was shown that the factors playing a key role at the guanylate
cyclase activation are the following: 1) structure of the compounds producing NO; 2) electronic
and spatial structure of the heme-NO complexes; 3) conformational fl exibility of the amino acids
side chains formed ligand-binding part of the guanylate cyclase extracellular domain
About the Author
Илхам КурбановRussian Federation
References
1. Bryan N.S., Bian K., Murad F. Discovery of the nitric oxide signaling pathway and targets for drug development // Front Biosci., 2009, v.14, p.1-18.
2. Calabrese V., Mancuso C., Calvani M. et al. Nitric oxide in the central nervous system: neuroprotection versus neurotoxicity // Nature Rev.Neurosci., 2007, v.8, iss.10, p.766-775.
3. Cary S.P., Winger J.A., Derbyshire E.R., Marletta M.A. Nitric oxide signaling: no longer simply on or off // Trends in Biochem. Sci., 2006, v. 31, iss. 4, p. 231-239.
4. Derbyshire E.R., Marletta M.A. Biochemistry of soluble guanylate cyclase (review) // Handb. Exp. Pharmacol., 2009, v.191, p.17-31.
5. Poulos T.L. Soluble guanylate cyclase // Curr.Opin.Struc.Biol., 2006, v.16, iss.6, p. 736-743.
6. Russwurm M., Koesling D. NO activation of guanylyl cyclase // The EMBO Journal, 2004, v.23, p.4443- 4450.
7. Megson I.L., Miller M.R. NO and sGC-stimulating NO donors (review) // Handb.Exp. Pharmacol., 2009, v.191, p.247-276.
8. Ванин А.Ф. «Нитрозильные комплексы негемового железа в тканях животных и микроорганизмах». Дисс. д-ра биол. наук, М., ИХФ АН СССР, 1980.
9. Ванин А.Ф., Киладзе С.В., Кубрина Л.Н. О включении негемового железа в динитрозильные комплексы в печени мышей in vivo // Биофизика, 1978, т. 23, с. 474-478.
10. Бурбаев Д.Ш. «Исследование методом ЭПР соединений, моделирующих комплексы негемового железа биологических объектов». Дис. канд. физ-мат. наук, М., 1971, с. 180.
11. Kristianto J., Muchunku M., Gerber N. Soluble guanylate cyclase conformational regulation // Biophys. Journ., 2009, v. 96 (3), suppl. 1, p. 401a.
12. Royand B., Garthwaite J. Nitric oxide activation of guanylyl cyclase in cells revisited // Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 2006, v.103(32), p.12185-12190.
13. Karow D.S., Pan D., Davis J.H., Behrends S., Mathies R.A., Marletta M.A. Characterization of functional heme domains from soluble guanylate cyclase // Biochemistry, 2005, v.44(49), p.16266-16274.
14. Martin E., Berka V., Bogatenkova E., Murad F., Tsai A.L. Ligand selectivity of soluble guanylyl cyclase: effect of the hydrogen-bonding tyrosine in the distal heme pocket on binding of oxygen, nitric oxide, and carbon monoxide // J.Biol. Chem., 2006, v.281(38), p.27836-27845.
Email this article 