ИДЕНТИФИКАЦИЯ И ЧАСТИЧНАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА ДВУХ ВЫСОКОМОЛЕКУЛЯРНЫХ КАДМИЙ-СВЯЗЫВАЮЩИХ БЕЛКОВ ПРИМОРСКОГО ГРЕБЕШКА MIZUHOPECTEN YESSOENSIS

Многое уже известно о кадмий-связы-
вающих лигандах в других видах семейства Pectinidae,
однако ничего не известно о дальневосточном пред-
ставителе этого семейства - приморском гребешке Mizuhopecten yessoensis. В работе были исследова-
ны кадмий-связывающие лиганды в пищеваритель-
ной железе M. yessoensis. В данной работе впервые
обнаружены в клетках пищеварительной железы Mizuhopecten yessoensis термостабильные, устойчи-
вые к органическим растворителям высокомолеку-
лярные кадмий-связывающие лиганды. Уникальными
особенностями Cd-связывающих белков данного вида
является не только вес (72 кДа и 43 кДа), но также и
спектроскопические характеристики (ƒ 254/ ƒ 280 нм >
2); 10 SH - групп на два белка. Результаты исследо-
ваний накопления кадмия в пищеварительной железе
приморского гребешка и исследование распределения
кадмия среди цитоплазматических белков в особях из
мест с разной степенью антропогенного вмешательс-
тва свидетельствуют о хорошо развитых механизмах
адаптации у Mizuhopecten yessoensis к кадмию.

кадмий-связывающие белки, МТ-подобные белки, тяжелые металлы, приморский гребешок, адаптация

1. Никаноров А.М., Жулидов А.В., Покаржевский А.Д. Биомониторинг тяжелых металлов в пре- сных экосистемах. Л.: Гидрометеоиздат, 1985.

2. Челомин В.П. Экотоксикологические аспекты биоаккумуляции кадмия (на примере морских двустворчатых моллюсков). Автореф. дис.  док. биол. наук. Владивосток: ТОЙ ДВО РАН. 1998.

3. Bebiano M., Serafi m M. and Rita M. Involvement of metallothionein in cadmium accumulation and elimination in the clam Ruditapes decussata // Bull. Environ. Contam. Toxicol. 1994. V. 53.

4. Bustamante P., Miramand P. Interspecifi c and geographical variations of trace element concentrations in Pectinidae from European waters // Chemosphere. 2004. V. 57.

5. Dallinger R., Berger B., Gruber C., Stьrzenbaum S. Metallothioneins in Terrestrial Invertebrates: Structural Aspects, Biological Signifi cance, and Implications for their Use as Biomarkers // Cell. Mol. Biology. 2000. V. 46(2).

6. Dallinger R., Berger B., Hunziker P.E., Birchler N., Hauer C.R. and Jeremias H.R. Kagi. Purifi cation and primary structure of snail metallothionein. Similarity of the N-terminal sequence with histones H4 and H2A // Eur. J. Biochem. 1993. V. 216.

7. Giguere A., Coulliard Y., Campbell P. G.C., et al. Steady-state distribution of metals among metallothionein and other cytosolic ligands and links to cytotoxicity in bivalves living along a polymetallic gradient // Aquatic Toxicology. 2003. V. 64.

8. Hamer D.H. Metallothionein // Ann. Rev. Biochem. 1986. V. 55.

9. Jin-Sung Park, Soohee Chung, Il-Seon Park, Yangsun Kim, Chul -Hwan Koh, In-Sook Lee. Purifi cation and characterization of metallothionein-like cadmium-binding protein from Asian perwinkle Littorina brevicula // Comparative Biochemistry and Physiology Part C. 2002. V. 131.

10. Julshamn K., Andersen K.-J. Subcellular distribution of major and minor elements in unexposed mollusks in western Norway-I. Th e distribution and binding of cadmium, zinc and copper in the liver and the digestive system of the oyster Ostrea edulis // Comp. Biochem. Physiol. 1983. V. 75A.

11. Kagi J.H.R., Kojima Y. Chemistry and biochemistry of metallothionein. Metallothionein II. Eds. by Kagi J.H.R., Kojima Y., Basel: Birkhauser Verlag. 1987.

12. Laemly U. K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. // Nature. 1970. № 5259.

13. Lowry O. H., Rosebrough N. J., Farr, A. L., Randall R. J. Protein measurement with the Folin phenol reagent // Journal of Biological Chemistry. 1951. V. 193.

14. Metian Marc, Warnau Michel, Bustamante Paco, et. al. Interspecifi c comparisons of Cd bioaccumulation in European Pectinidae (Chlamys varia and Pecten maximus) // Journal of Experimental Marine Biology and Ecology. 2007. V. 353.

15. Nolan C.V., Duke E.J. Cadmium accumulation and toxicity in Mytilus edulis: involvement of metallothioneins and heavy-molecular weight protein // Aquat. Toxicol. 1983. V. 4.

16. Petering D.H., Fowler B.A. Discussion summary. Role of metallothionein and related proteins in metal metabolism and toxicity: problems and perspectives // Environ. Health Perspect. 1986. V. 65.

17. Ponzano E., Dondero E., Bouquegneau J.-M., Sack R., Hunziker P., Viarengo A. Purifi cation and biochemical characterization of cadmium metallothionein from the digestive gland of the Antarctic scallop Adamussium colbecki (Smith, 1902) // Polar Biology. 2001. V. 24.

18. Roesijadi G. Metallothioneins in metal regulation and toxicity in aquatic animals (Review) // Aquat. Toxicol. 1992. V. 22.

19. Roesijadi G., Fowler B. A. Purifi cation of invertebrate metallothioneins // Methods in Enzymology. - 1991. V. 205.

20. Stone H.C., Wilson S.B., Overnell J. Cd-binding proteins in the scallop Pecten maximus // Environ. Health Perspect. 1986. V. 65.

21. Viarengo A., Canesi L., Massu-Cotelli A., Ponzano E., Orunesu M. Cu, Zn, Cd content in diff erent tissues of the Antarctic scallop Adamussium colbecki (Smith 1902): role of metallothionein in the homeostasis and in the detoxifi cation of heavy metals // Mar. Env. Res. - 1993. - V. 35. - P. 216-217.